---

Аминокислоты

Аминокислоты (aminoacida), или аминокарбоновые кислоты — органические (карбоновые) кислоты, молекула которых содержит карбоксильную группу (–СООН), при этом один или несколько атомов водорода в спиртовом радикале кислоты замещены щелочными аминогруппами (–NH₂), вследствие чего аминокислоты являются так называемыми амфотерными соединениями.

Наборы аминокислот и отдельные аминокислоты используются как лекарственные средства.

Строение аминокислот

В зависимости от количества аминогрупп различают моноаминокислоты и диаминокислоты. Различают одноосновные и двуосновные аминоксилоты (по числу карбоксильных групп). Положение аминогруппы в молекуле аминокислоты относительно кислотной группы обозначают буквами греческого алфавита:

α-аминокислоты — аминогруппа соединена с ближайшим к кислотной группе атомом углерода;

β-аминокислоты — аминогруппа соединена со вторым атомом углерода (считая их от кислотной группы) и так далее.

Аминокислоты в составе белков

Все белки представляют собой биополимеры, состоят из последовательно соединённых друг с другом мономеров — аминокислот, которые определяют их биологическую (видовую) специфичность и пищевую ценность.

Белки отличаются составом входящих в них аминокислот и структурно — количеством этих аминокислот и способом соединёния их между собой. Если подвергнуть белок действию протеолитических ферментов, гидролизу кислотами или щелочами он, распадаясь, даёт смесь аминокислот.

Природные белки образованы только α-аминокислотами, являющихся, следовательно, наиболее важными в биологическом отношении.

Расщепление белков на аминокислоты

Белки пищи проходя в пищеварительном тракте последовательно подвергаются действию ферментов-протеаз:

• Пепсина желудочного сока;
• Триптазы поджелудочной железы;
• Эрепсина кишечного сока.

В результате распада белков в желудочно-кишечном тракте под действием ферментов, в кишечнике они окончательно превращаются в смесь аминокислот, которые, всасываясь через стенку тонкого кишечника, попадают в кровь.

Часть аминокислот подвергается дезаминированию в печени (то есть аминогруппа –NH₂ отщепляется от молекулы аминокислоты в виде аммиака), а другая их часть используется для синтеза белков.

Аммиак, отщеплённый от аминокислот, превращается в карбамид (мочевину); часть этого аммиака используется для нейтрализации образующихся в организме кислот. Органические кислоты, оставшиеся после отщепления аминогруппот от аминокислот подвергаются дальнейшему окислению.

Кроме того, аминокислоты служат материалом для образования аминов в организме животных и растений.

Нарушение обмена аминокислот в организме является причиной многих болезней.

Важнейшие аминокислоты

• Аминокислоты жирного ряда — аминоуксусная кислота (глицин), аминопропионовая кислота (аланин), аминокапроновая кислота (лейцин), аминоянтарная кислота (аспарагиновая кислота) и другие;
• Ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин;
• Гетероциклические аминокислоты — триптофан и другие.

Виды аминокислот

• Аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин и другие гликогенные аминокислоты, в процессе обмена которых образуется глюкоза и не образуются химические соединения, содержащие в структуре кетогруппы.
• Биогенные аминокислоты — аминокислоты, образующиеся в результате ферментативного декарбоксилирования некоторых аминокислот. Многие биогенные аминокислоты обладают высокой биологической активностью (например, гистамин, тирамин, серотонин, адреналин и др.).
• Заменимые аминокислоты — аминокислоты, синтезирующиеся в организме человека из других аминокислот или иных органических соединений.
• Кетогенные аминокислоты — аминокислоты, в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к ним относятся пролин, лейцин и др.
• Незаменимые аминокислоты, или эссенциальные аминокислоты — аминокислоты, необходимые для поддержания жизни организма, но не синтезирующиеся в нём, а поступающие с пищей. Незаменимые для человека аминокислоты: триптофан, фенилаланин, лизин, треонин, валин, лейцин, метионин, изолейцин.

Определение аминокислот

Методы количественного определения аминокислот весьма важны при изучении белкового обмена, важнейшими из них являются:

1. Метод Ван-Слайка основан на свойстве азотистой кислоты разлагать аминокислоты с выделением азота в виде газа. Выделившийся азот измеряется газометрически в специальном приборе и указывает на количество аминокислот в испытуемом материале.
2. Метод Сёренсена — формолтитрование, основанное на связывании аминогруппы аминокислот действием формальдегида; после диссоциации водородного иона аминокислоты можно оттитровать щёлочью.
3. Метод Фолина — колориметрия, основанная на том, что аминокислоты дают жёлтое окрашивание с β-сульфонафтохиноном. По интенсивности окраски судят о количестве аминокислот.

Данные методы применяют для определения аминокислот в моче, крови и других биологических жидкостях.